期刊简介
本刊是由中国免疫学会和第三军医大学主办，公开发行的专业性学术期刊。自1985年创刊以来，先后被确定为国家中文核心期刊、中国科技论文统计源期刊、中国科学引文数据库源期刊，并被美国化学文摘(CA)、俄罗斯文摘（AJ）收录。适合各级医务人员、医学生、免疫学工作者和相关学科的人员阅读。
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首页>免疫学杂志
- 杂志名称：免疫学杂志
- 主管单位：第三军医大学
- 主办单位：第三军医大学,中国免疫学会
- 国际刊号：1000-8861
- 国内刊号：51-1332/R
- 出版周期：
期刊荣誉：中国科协优秀期刊三等奖期刊收录：
全人源抗人干扰素α1b基因工程抗体与抗原的结合表位鉴定
龚斌；梁米芳
关键词：抗体, 全人源抗体, 人干扰素α1b, 表位, 重叠延伸PCR
摘要：目的 鉴定抗原人干扰素α1b(huIFN-α1b)与1株全人源抗体蛋白AIFNa1IgG1的结合表位.方法 从正常人分离纯化淋巴细胞并抽提mRNA进行CDNA合成,以CDNA为模板通过PCR扩增得到huIFN-α1b基因,通过重叠延伸PCR法构建huIFN-α1b蛋白29-35位氨基酸残基缺失突变体及点突变体,野生型和突变基因与载体pET30a连接构建重组表达载体,将以上重组表达载体转化大肠杆菌表达宿主E.coli Rosseta(DE3),诱导表达后的huIFN-α1b蛋白及突变体通过Western blot分析其与全人源抗huIFN-α1b基因工程抗体蛋白的结合活性.结果 huIFN-α1b蛋白在E.coli Rosseta (DE3)细胞中成功表达,Western-blot分析表明野生型huIFN-α1b蛋白与抗体结合,29-35位氨基酸缺失与抗体失去结合活性,其中27位的Ser,33位的Asp,34位的Arg,35的His,36位的Asp突变为Gly后,抗体与huIFN-α1b的结合可减弱到不可检测的水平.结论 huIFN -α1b蛋白29-35位氨基酸形成的表位是与抗体AIFNa1IgG1结合的重要表位.
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