期刊简介
本刊是由中国免疫学会和第三军医大学主办，公开发行的专业性学术期刊。自1985年创刊以来，先后被确定为国家中文核心期刊、中国科技论文统计源期刊、中国科学引文数据库源期刊，并被美国化学文摘(CA)、俄罗斯文摘（AJ）收录。适合各级医务人员、医学生、免疫学工作者和相关学科的人员阅读。
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首页>免疫学杂志
- 杂志名称：免疫学杂志
- 主管单位：第三军医大学
- 主办单位：第三军医大学,中国免疫学会
- 国际刊号：1000-8861
- 国内刊号：51-1332/R
- 出版周期：
期刊荣誉：中国科协优秀期刊三等奖期刊收录：
重组金黄色葡萄球菌肠毒素 C2 的表达及生物学活性分析
应跃斌；李丹曦；潘映秋；薛乔；孙红颖；陈枢青
关键词：肠毒素, 超抗原, 克隆表达, 组氨酸标签, 亲和纯化
摘要：目的 克隆金黄色葡萄球菌肠毒素C2(SEC2)基因,添加亲和纯化标签进行原核表达,并对表达产物进行生物学活性分析.方法 通过PCR从pGEM-T-SEC2质粒中亚克隆得到带有编码6个组氨酸的核苷酸序列的基因片断,构建了表达质粒pET-28a-SEC2,转化至大肠杆菌BL21中诱导表达.利用亲和层析纯化rSEC2,并采用MTT法对纯化后的rSEC2和天然SEC2生物学活性进行研究和比较.结果 表达质粒pET-28a-SEC2通过测序,表明已连入正确表达目的蛋白的核苷酸序列.含有该质粒的表达菌株经IPTG诱导,产生约占菌体总蛋白40%的可溶性重组蛋白.SDS-PAGE显示,经Ni2+亲和柱纯化的目的蛋白达到了电泳纯.MTT法表明该rSEC2和天然SEC2均有显著的超抗原活性.结论 成功构建了pET-28a-SEC2表达质粒,获得了与天然SEC2有着类似超抗原活性的高纯度rSEC2,为进一步研究该蛋白的抗肿瘤活性奠定了基础.
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